Skirtumas tarp alfa ir beta spiralės

pagrindinis skirtumas tarp alfa ir beta spiralės priklauso nuo vandenilio jungimosi, kurį jie sukuria kurdami šias struktūras, tipo. Alfa spiralės sudaro vidinius molekulinius vandenilio ryšius, o beta sraigtas sudaro tarpmolekulinius vandenilio ryšius.

Kompleksiniai baltymai turi keturis struktūrinius organizacinius lygius - pirminį, antrinį, tretinį ir ketvirtinį. Antrinės baltymų struktūros formuoja peptidų grandines skirtingomis kryptimis. Peptidų grandinės susideda iš aminorūgščių sekų, surištų peptidiniais ryšiais. Todėl baltymuose yra dvi pagrindinės antrinės struktūros kaip alfa spiralė ir beta spiralė. Be to, yra ir kitų antrinių struktūrų, vadinamų beta posūkio ir plaukų segtukų struktūromis. Šiame straipsnyje daugiausia dėmesio skiriama alfa ir beta spiralių skirtumui.

TURINYS

1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra Alfa spiralė
3. Kas yra Beta Helix
4. Alfa ir beta spiralių panašumai
5. Šalutinis palyginimas - „Alfa“ ir „Beta“ spiralės lentelės pavidalu
6. Santrauka

Kas yra Alfa spiralė?

Baltymai turi keturis struktūrinius organizacinius lygius. Iš jų alfa spiralė yra dažniausia antrinė baltymų struktūra. Ši struktūra atrodo kaip strypas, suvyniotas aplink centrinę ašį. Be to, alfa spiralė yra dešiniosios rankos spiralė. Tačiau taip pat galėjo būti kairiųjų sraigtų. Čia peptidiniai ryšiai susiformuoja nuo aminorinkalinio iki karboksigrupės. Amino rūgštys jungiasi viena su kita per šias peptidines jungtis. Intramolekuliniai vandenilio ryšiai yra pagrindinė alfa spiralės susidarymo priežastis.

01 paveikslas: Alfa spiralė

Alfa spiralės išdėstymas priklauso nuo hidrofilinio ir hidrofobinio baltymo pobūdžio. Jei aminorūgščių seką sudaro daug hidrofilinių R (kintamų) grupių, R grupės orientuojasi į vandeninę fazę. Jei kintamos grupės yra hidrofobinės, jos išsiskirs į aplinkos hidrofobinę fazę. Bet kuriuo atveju atrodo, kad R grupės išsikiša iš spiralinės struktūros. Dėl šių struktūrinių savybių alfa spiralė yra atsparesnė mutacijoms. Taigi vandenilio jungčių buvimas stabilizuoja alfa spiralės struktūrą. Alfa spiralėje yra vidutiniškai 3,6 likučių viename posūkyje, nes vandenilio ryšiams susiformuoti reikia 3,6 likučių. Kai kuriuose struktūriniuose baltymuose, tokiuose kaip kolagenas ir keratinas, gausu alfa spiralių.

Kas yra Beta Helix?

Beta spiralė yra antra labiausiai paplitusi antrinė baltymo struktūra. Nors tai nėra taip įprasta kaip alfa spiralė, beta spiralių buvimas taip pat vaidina svarbų vaidmenį baltymų struktūroje. Beta spiralė formuojama per du beta lakštus, išdėstytus arba lygiagrečiai, arba anti-lygiagrečiai. Tuomet šie lakštai sudaro spiralinę struktūrą. Tarpmolekuliniai vandenilio ryšiai tarp dviejų lakštų sruogų padeda formuoti beta spiralę.

02 paveikslas: Beta spiralė

Beta sraigtas gali būti tiek dešiniosios, tiek kairiosios rankos, atsižvelgiant į jų įrišimo įpročius. Sudarant beta spiralę, dviejų beta lakštų kintamos grupės bus išdėstytos spiralės šerdyje. Todėl dauguma grupių, sudarančių beta lakštus, atlieka hidrofobines funkcijas.

Priešingai nei alfa spiralė, 17 liekanų sudaro vieną posūkį Beta spiralėse. Metalo jonai turi savybę suaktyvinti Beta spiralės susidarymą. Panašiai kaip alfa spiralė, vandenilio ryšiai palaiko Beta spiralės struktūrą. Angliavandenilio fermento fermentas ir pektato lizazė yra du baltymai, kuriuose gausu beta-helikilių.

Kokie yra alfa ir beta spiralių panašumai?

• Alfa ir Beta spiralės yra dvi antrinės baltymų struktūros.
• Amino rūgštys yra abiejų antrinių struktūrų monomerai.
• Be to, cheminės alfa ir beta spiralių sudedamosios dalys yra anglis, vandenilis, deguonis, azotas ir siera.
• Be to, abi antrinės struktūros išsivysto į aukštesnio lygio organizaciją.
• Be to, abu yra stabilizuoti vandenilio ryšiais.
• Abiejose struktūrose hidrofobiškumą lemia aminorūgščių R grupių buvimas.

Kuo skiriasi alfa ir beta spiralės?

Pagrindinis skirtumas tarp alfa ir beta spiralių yra tai, koks yra vandenilio jungimosi būdas. Alfa spiralė rodo vidinę molekulinę vandenilio jungtį, o beta spiralė - tarpmolekulinę vandenilio jungtį. Be to, alfa spiralė sudaro dešinės rankos spiralę, o beta spiralė gali sudaryti tiek dešiniąją, tiek kairę ranką. Taigi, tai taip pat yra reikšmingas skirtumas tarp alfa ir beta spiralės.

Be to, dar vienas skirtumas tarp alfa ir beta spiralių yra tas, kad alfa spiralė susidaro sukant aminorūgščių seką, tuo tarpu formuojant beta spiralę, dvi beta plokštės, lygiagrečios arba antiparalelinės, surištos, kad sudarytų spiralinę struktūrą..

Žemiau esančioje informacinėje grafikoje pateikiama daugiau informacijos apie alfa ir beta spiralės skirtumus.

Santrauka - Alfa vs Beta Helix

Ir alfa, ir beta spiralės yra svarbios nustatant ir išardant sudėtingas baltymų struktūras. Abi rūšys yra antrinės baltymų struktūros. Tačiau alfa spiralė yra spiralinis aminorūgščių sekų posūkis. Priešingai, beta spiralė susidaro per vandenilį surišdamas lygiagrečius arba antiparalitus beta lakštus. Be to, vandenilio ryšys yra vidinės molekulės alfa spiralės forma, o vandenilio ryšys yra tarpmolekulinis beta spiralės pavidalu. Be to, abi šios struktūros turi R grupę, kuri lemia baltymo hidrofobiškumą. Taigi tai apibendrina skirtumą tarp alfa ir beta spiralių.

Nuoroda:

1. „Baltymų struktūros įsakymai“. „Khan Academy“, „Khan Academy“, galima rasti čia.
2. „Baltymų antrinė struktūra: α-spiralės ir β-lakštai“. Struktūrinė bioinformatika: praktinis vadovas, prieinamas čia.

Vaizdo mandagumas:

1. Thomas Shafee „Alfa beta struktūra (2)“ - Savas darbas (CC BY-SA 4.0) per „Commons Wikimedia“
2. „1m8n Choristoneura fumiferana“, autorius WillowW anglų kalbos Vikipedijoje (CC BY-SA 3.0) per „Commons Wikimedia“