Skirtumas tarp alfa spiralės ir beta versijos lakštų

Pagrindinis skirtumas - „Alfa Helix vs Beta“ plisuotas lapas
 

Alfa spiralės ir beta plisuoti lakštai yra dvi dažniausiai randamos antrinės struktūros polipeptidinėje grandinėje. Šie du struktūriniai komponentai yra pirmieji pagrindiniai polipeptidinės grandinės sulankstymo žingsniai. pagrindinis skirtumas tarp Alfa Helixo ir Beta klostuotų lapų yra jų struktūra; jie turi dvi skirtingas formas, kad galėtų atlikti konkretų darbą.

Kas yra Alfa spiralė?

Alfa spiralė yra dešinės rankos aminorūgščių liekanų ritė polipeptido grandinėje. Aminorūgščių liekanų diapazonas gali skirtis nuo 4 iki 40 liekanų. Vandenilio ryšiai, susiformavę tarp C = O grupės deguonies viršutinėje ritėje ir N-H grupės vandenilio, esančio apatinėje ritėje, padeda ritę laikyti kartu. Vandenilinis ryšys susidaro kiekvienoms keturioms aminorūgščių liekanoms grandinėje tokiu būdu. Šis vienodas piešinys suteikia jam aiškių savybių, tokių kaip ritės storis, ir jis nusako kiekvieno pasisukimo išilgai spiralės ašies ilgį. Alfa spiralės struktūros stabilumas priklauso nuo kelių veiksnių.

O atomai raudonai, N atomai mėlynai, o vandenilis jungiasi kaip žalios punktyrinės linijos

Kas yra Beta plisuotas lapas?

Beta pluošto lapas, dar žinomas kaip beta lakštas, laikomas antrąja baltymų antrinės struktūros forma. Jame yra beta gijų, kurios šoniniu būdu sujungtos mažiausiai dviem ar trimis vandenilio ryšiais, turinčiais magistralę, kad būtų susuktas, sulankstytas lapas, kaip parodyta paveikslėlyje. Beta grandinė yra polipeptido grandinės ruožas; paprastai jo ilgis yra nuo 3 iki 10 aminorūgščių, įskaitant stuburą išplėstiniame patvirtinime.

Fermento katalazės kristalinės struktūros keturių juostų antiparalelinis β lapo fragmentas.
a) parodyti antiparallelinius vandenilio ryšius (punktyrinius) tarp peptido NH ir CO grupių ant gretimų gijų. Rodyklės rodo grandinės kryptį, o elektronų tankio kontūrai nubrėžia ne H atomus. O atomai yra raudoni rutuliai, N atomai yra mėlyni, o H atomai praleisti dėl paprastumo; šoninės grandinės rodomos tik pirmajam šoninės grandinės C atomui (žalia)
b) vaizdas iš dviejų briaunų esančių dviejų β gijų

Beta formavimo lapuose polipeptidinės grandinės eina viena šalia kitos. Dėl struktūros bangų pavidalo jis įgauna pavadinimą „klostuotas lapas“. Jie yra sujungti vandenilio ryšiais. Ši struktūra leidžia suformuoti daugiau vandenilio jungčių, ištempiant polipeptido grandinę.

Kuo skiriasi „Alpha Helix“ ir „Beta“ plisuotas lapas?

Alfa spiralės ir beta beta pluošto struktūra

Alfa spiralė:

Šioje struktūroje polipeptido stuburas yra tvirtai surištas aplink įsivaizduojamą ašį kaip spiralinė struktūra. Jis taip pat žinomas kaip helikoidinis peptido grandinės išdėstymas.

Alfa spiralės struktūros susidarymas įvyksta, kai polipeptido grandinės susukamos į spiralę. Tai leidžia visoms aminorūgštims grandinėje sudaryti vandenilinius ryšius (ryšį tarp deguonies molekulės ir vandenilio molekulės) tarpusavyje. Vandenilio ryšiai leidžia spiralėms išlaikyti spiralės formą ir suteikia sandarų ritę. Ši spiralės forma daro alfa spiralę labai stiprią.

Vandenilio ryšius rodo geltoni taškai.

Beta plisuotas lapas:

Kai du ar daugiau polipeptidinės grandinės fragmentų persidengia vienas su kitu, sudarydami vandenilio jungčių eilę tarpusavyje, galima rasti šias struktūras. Tai gali įvykti dviem būdais; lygiagretus ir anti-lygiagretus išdėstymas.

Struktūros pavyzdžiai:

Alfa spiralė: Pirštų ar pirštų nagai gali būti imami kaip alfa spiralės struktūros pavyzdys.

Beta plisuotas lapas: Plunksnų struktūra panaši į beta plisuotų lakštų struktūrą.

Struktūros ypatybės:

Alfa spiralė: Alfa spiralės struktūroje viename spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgščių. Visi peptidiniai ryšiai yra trans ir plokštieji, o N-H grupės peptidinėse jungtyse nukreiptos ta pačia kryptimi, kuri yra maždaug lygiagreti spiralės ašiai. Visų peptidinių ryšių C = O grupės nukreiptos priešinga kryptimi ir yra lygiagrečios spiralės ašiai. Kiekvieno peptido jungties C = O grupė yra prijungta prie peptidinės jungties N-H grupės, sudarant vandenilio ryšį. Visos R grupės yra nukreiptos į išorę nuo spiralės.

Beta plisuotas lapas: Kiekvienas beta jungties lakšto peptido ryšys yra plokščias ir turi trans-konformaciją. Gretimų grandinių peptidinių ryšių C = O ir N-H grupės yra toje pačioje plokštumoje ir nukreiptos viena į kitą, sudarydamos tarp jų vandenilio ryšį. Visos R grupės bet kurioje grandinėje gali atsirasti virš ir žemiau lapo plokštumos.

Apibrėžimai:

Antrinė struktūra: Tai yra sulankstomo baltymo forma dėl vandenilio jungties tarp jo stuburo amido ir karbonilo grupių.

Nuorodos: „Baltymų struktūra“. „ChemWiki“: dinaminis chemijos hipertekstas „Antrinė baltymų struktūra: α-helicitai ir β-lapeliai“. Proteinstructures.com pateikė Salam Al Karadaghi „Organinė chemija“. Virtualių ląstelių vadovėlis „Beta lapas“. „Vikipedija“ vaizdas: „Dvigris elektronų tankis mioglobinas 2nrl 17-32“. Autorius: Dcrjsr - Savas darbas (CC BY 3.0) per „Wikimedia“ „Wikimedia“ „Baltymų antrinė struktūra“: en: Vartotojas: Bikadi (CC BY -SA 3.0) per „Commons Wikimedia“ - Dcrjsr „1gwe antipar beta beta lapas“ - „Savas darbas (CC BY 3.0) per Commons Wikimedia