Skirtumas tarp holoenzimo ir apoenzimo

Pagrindinis skirtumas - holoenzimas vs apoenzimas
 

Fermentai yra biologiniai katalizatoriai, didinantys cheminių reakcijų greitį organizme. Jie yra baltymai, sudaryti iš aminorūgščių sekų. Fermentai cheminėse reakcijose dalyvauja nenaudodami. Jie būdingi substratams ir cheminėms reakcijoms. Fermento funkciją palaiko skirtingos baltymų neturinčios mažos molekulės. Jie yra žinomi kaip kofaktoriai. Jie padeda fermentams kataliziškai veikti. Šie kofaktoriai gali būti metalo jonai arba koenzimai; jos taip pat gali būti neorganinės arba organinės molekulės. Daugeliui fermentų reikia kofaktoriaus, kad jis suaktyvėtų ir pradėtų katalitinę funkciją. Remiantis jungimu su kofaktoriu, fermentai turi dvi formas, pavadintas apoenzimu ir holoenzimu. Pagrindinis skirtumas tarp holoenzimo ir apoenzimo yra tas apoenzimas yra fermento baltyminis komponentas, neaktyvus ir neprisijungęs prie kofaktoriaus kol holoenzimas yra fermento baltyminis komponentas ir surištas kofaktorius, sukuriantis aktyviąją fermento formą.

TURINYS

1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra holoenzimas 
3. Kas yra apoenzimas
4. Šalutinis palyginimas - lentelės formos holoenzimas ir apoenzimas
5. Santrauka

Kas yra Holoenzyme?

Fermentai yra baltymai, kurie katalizuoja biochemines reakcijas ląstelėse. Daugeliui fermentų reikia nedidelės ne baltyminės molekulės, kad būtų galima inicijuoti katalizines funkcijas. Šios molekulės yra žinomos kaip kofaktoriai. Kofaktoriai daugiausia yra neorganinės arba organinės molekulės. Kofaktoriai skirstomi į du pagrindinius tipus, pavadintus metalo jonais ir kofermentais. Kofaktoriaus surišimas yra būtinas norint aktyvinti fermentą ir inicijuoti cheminę reakciją. Kai fermento baltyminis komponentas yra prijungtas prie kofaktoriaus, visa molekulė yra žinoma kaip holoenzimas. Holoenzimas yra kataliziškai aktyvus. Taigi jis aktyviai jungiasi su substratais ir padidina reakcijos greitį. Koenzimai laisvai jungiasi su fermentais, tuo tarpu protezų grupės jungiasi su apoenzimais. Kai kurie kofaktoriai jungiasi prie aktyviosios fermento vietos. Susirišęs, tai keičia fermento struktūrą ir sustiprina substratų jungimąsi prie aktyviosios fermento vietos.

DNR polimerazė ir RNR polimerazė yra du holoenzimai. DNR polimerazei reikia, kad magnio jonai taptų aktyvūs ir pradėtų DNR polimerizaciją. RNR polimerazei katalizinei funkcijai atlikti reikalingas sigma faktorius.

Kas yra Apoenzyme?

Apoenzimas yra fermentas prieš prisijungdamas prie kofaktoriaus. Kitaip tariant, apoenzimas yra baltymo fermento dalis, kuriai trūksta kofaktoriaus. Apoenzimas yra kataliziškai neaktyvus ir neišsamus. Derinant su kofermentu, jis sudaro aktyvią fermentų sistemą ir nustato šios sistemos specifiškumą substratui. Yra daug kofaktorių, kurie jungiasi su apoenzimais, sudarydami holoenzimus. Įprasti kofermentai yra NAD +, FAD, kofermento A, B grupės vitaminai ir vitaminas C. Įprasti metalo jonai, jungiantys su apoenzimais, yra geležis, varis, kalcis, cinkas, magnis ir kt. Kai kofaktorius pašalinamas iš holoenzimo, jis vėl paverčiamas apoenzimu, kuris yra neaktyvus ir neišsamus.

Kofaktorius aktyviojoje apoenzimo vietoje yra būtinas, nes jie sudaro grupes ar vietas, kurių fermento baltyminė dalis neturi, kad katalizuotų reakciją..

01 paveikslas: Apoenzimas ir holoenzimas

Kuo skiriasi holoenzimas ir apoenzimas?

Holoenzimas vs Apoenzimas
Holoenzimas yra aktyvus fermentas, susidedantis iš apoenzimo, prisijungusio prie jo kofaktoriaus.	Apoenzimas yra baltymų komponentas, kuriam trūksta kofaktoriaus.
Kofaktorius
Holoenzimas yra prijungtas prie savo kofaktoriaus.	Apoenzimas yra fermento komponentas be kofaktoriaus.
Veikla
Holoenzimas yra kataliziškai aktyvus.	Apoenzimas yra kataliziškai neaktyvus.
Išbaigtumas
Holoenzimas yra baigtas ir gali sukelti reakciją.	Apoenzimas yra neišsamus ir negali inicijuoti reakcijos.
Pavyzdžiai
DNR polimerazė, RNR polimerazė yra holoenzimo pavyzdžiai.	Aspartato transkarbamoilazė yra apoenzimo pavyzdys.

Santrauka - Holoenzyme vs Apoenzyme

Fermentai yra biologiniai ląstelių katalizatoriai. Jie sumažina energiją, reikalingą reakcijai įvykti. Fermentai padidina reakcijos greitį, aktyviai skatindami substrato virsmą produktais. Jie specialiai katalizuoja reakcijas, neįsitraukdami į reakcijas. Fermentus sudaro baltymų molekulės. Fermento baltyminė dalis yra žinoma kaip apoenzimas. Apoenzimas turi jungtis su nebaltyminėmis mažomis molekulėmis, vadinamomis kofaktoriais, kad taptų aktyvios. Kai apoenzimas jungiasi su kofaktoriumi, kompleksas žinomas kaip holoenzimas. Holoenzimas yra kataliziškai aktyvus, kad inicijuotų cheminę reakciją. Substratas jungiasi su holoenzimu, o ne su apoenzimu. Tai yra skirtumas tarp holoenzimo ir apoenzimo.

Atsisiųskite Holoenzyme vs Apoenzyme PDF versiją

Galite atsisiųsti šio straipsnio PDF versiją ir naudoti ją neprisijungę prie nuorodų. Atsisiųskite PDF versiją čia. Holoenzyme ir Apoenzyme skirtumai.

Nuorodos:

1. „Struktūrinė biochemija / fermentas / apoenzimas ir holoenzimas“. Struktūrinė biochemija / fermentas / apoenzimas ir holoenzimas - Wikibooks. N.p., n.d. Žiniatinklis. Galima rasti čia. 2017 m. Birželio 12 d.
2. BIOCHEMIJA. N.p., n.d. Žiniatinklis. Galima rasti čia. 2017 m. Birželio 13 d.

Vaizdo mandagumas:

1. Moniquepena „Fermentai“ - Savas darbas (viešas domenas) per „Commons Wikimedia“