pagrindinis skirtumas tarp lizazių ir transferazių yra pagrindinė jų funkcija. Lizazės yra fermentai, katalizuojantys molekulių disociaciją ar irimą, skaidydami ryšius tarp jų. Tuo tarpu transferazės yra fermentai, katalizuojantys funkcinės grupės perkėlimą iš vienos molekulės į kitą.
Fermentai yra biocheminių reakcijų biokatalizatoriai. Jie yra baltymai, ir jie pagreitina biochemines reakcijas, sumažindami reakcijos aktyvacijos energiją. Todėl jie padidina reakcijos greitį neišnaudodami. Jie vėl ir vėl gali katalizuoti biochemines reakcijas. Remiantis reakcija, kurią fermentai katalizuoja, yra šešios fermentų grupės. Jie yra transferazė, ligazė, oksidoreduktazė, izomerazė, hidrolazė ir lizazė. Iš jų lizazės katalizuoja molekulių skaidymąsi, o transferazės katalizuoja grupių perkėlimą tarp molekulių.
1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra lizės
3. Kas yra transferazės
4. Lyazių ir transferazių panašumai
5. Lyginimas šalia - lentelių formos lizės ir transferazės
6. Santrauka
Lizazės yra fermentai, katalizuojantys molekulių skilimą ar atsiribojimą. Fermentai naudoja vandenį arba redoksines reakcijas, kad suskaidytų ryšius tarp molekulių. Lizazės paprastai skaido C-C, C-N ir C-O ryšius tarp molekulių. Dažnai dėl to susidaro dvigubi ryšiai tarp molekulių. Tai taip pat lemia žiedinių struktūrų susidarymą. Lizazės skiriasi nuo hidrolazių tuo, kad į produktus nepridedama vandens. Įprastos lipazės yra dekarboksilazės, aldolazės, dehidratazės ir kt.
Žemiau parodytas biocheminės reakcijos, kurią katalizuoja lipazė, pavyzdys.
ATP → cAMP + PPi
01 pav. Reakcija, katalizuota lizaze
Transferazės yra fermentai, katalizuojantys funkcinės grupės perkėlimą iš vienos molekulės į kitą. Todėl transferazės palengvina grupės perkėlimą iš donoro molekulės į akceptorinę molekulę. Kinazės yra geriausias transferazių pavyzdys. Jie katalizuoja fosfato grupės perkėlimą iš ATP į kai kurias kitas molekules. Funkcinės grupės, kurios perkeliamos transferazėmis, apima metilą, glikozilą, aldehidą, ketoną, alkilą ar arilą, alkoholį ir karboksilą ir kt. Remiantis funkcine grupe, yra transferazių poklasiai..
02 paveikslas: Reakcijos, katalizuojant transferaze
Koenzimo A (CoA) transferazė, peptidiltransferazė, uridiltransferazė, katechol-O-metiltransferazė, metilamino-gliutamato N-metiltransferazė, nukleotidiltransferazė, aciltransferazė, glikoziltransferazė, heksosiltiltransferazės, kelių pentosyltransferazių pavyzdžiai..
Lizazė yra fermentas, katalizuojantis įvairių cheminių jungčių nutrūkimą, išskyrus hidrolizę ir oksidaciją. Tuo tarpu transferazė yra fermentas, katalizuojantis funkcinės grupės perkėlimą iš donoro į akceptorių. Taigi, tai yra pagrindinis skirtumas tarp lizazių ir transferazių. Dekarboksilazės, aldolazės, dehidratazės ir kt. Yra keli lizazių pavyzdžiai. Ir koenzimo A (CoA) transferazė, peptidiltransferazė, uridiltransferazė, katechol-O-metiltransferazė, metilamino-gliutamato N-metiltransferazė, nukleotidiltransferazė, aciltransferazė, glikoziltiltransferazė, heksoziltransferazių transferazės, pentozės.
Žemiau infografijoje apibendrinamas skirtumas tarp lizazių ir transferazių.
Lizazės katalizuoja įvairių cheminių jungčių suskaidymą, išskyrus hidrolizę ir oksidaciją. Todėl lizazės skaido cheminius ryšius ir skatina molekulių skilimą, sudarydamos dvigubus ryšius tarp C molekulių ir sudarydamos žiedo struktūras. Tuo tarpu transferazės katalizuoja funkcinių grupių perkėlimą iš vienos molekulės į kitą. Taigi, tai yra pagrindinis skirtumas tarp lizazės ir transferazės. Lizazės ir transferazės yra dvi svarbios fermentų grupės, neatsiejamos nuo daugelio svarbių gyvenime vykstančių biocheminių reakcijų..
1. „Transferase“. „Encyclopædia Britannica“, „Encyclopædia Britannica, Inc.“, 2009 m. Balandžio 13 d., Galima rasti čia.
2. „Struktūrinė biochemija / Fermento katalizinis mechanizmas / Fermento klasifikacija / Lizazės“. Struktūrinė biochemija / Fermentų katalizinis mechanizmas / Fermentų klasifikacija / Lizazės - „Wikibooks“, „Atviro pasaulio knygos“, pasiekiamos čia.
1. „Prenylcisteino linazės mechanizmas“ Autorius: UMcrc14 - Savas darbas (CC BY-SA 4.0) per „Commons Wikimedia“
2. „Transaldolazės reakcija“, autorius Yikrazuul - Savas darbas (CC BY-SA 3.0) per „Commons Wikimedia“