Skirtumas tarp metalo enzimų ir metalų aktyvuotų fermentų

pagrindinis skirtumas tarp metalo enzimų ir metalu aktyvuotų fermentų yra tas, kad metalo enzimai kaip kofaktorius turi tvirtai surištą metalo joną, tuo tarpu metalo jonai metaluose aktyvuotuose fermentuose nėra tvirtai sujungti.

Kai kurių fermentų aktyvumas priklauso nuo metalų jonų, nes šie metalų jonai veikia kaip kofaktoriai. Šie fermentai skirstomi į dvi pagrindines kategorijas kaip metalo enzimai ir metalu aktyvuojami fermentai. Todėl šie fermentai skiriasi vienas nuo kito pagal tai, ar yra ar nėra sandariai surištų metalų jonų. Aptarsime daugiau informacijos apie šiuos fermentus.

TURINYS

1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra metalo enzimai
3. Kas yra metalo aktyvuoti fermentai
4. Šalutinis palyginimas - metalo enzimai ir metalo aktyvuoti fermentai lentelės pavidalu
5. Santrauka

Kas yra metalo enzimai?

Metalo enzimai yra fermentai, kuriuose yra sandariai surištas metalo jonas. Šis metalo jonas sudaro koordinuotus kovalentinius ryšius su fermento aminorūgštimis arba su protezo grupe. Be to, jis veikia kaip kofermentas ir skatina fermento aktyvumą. Svarstant metalo jonų vietą fermente, jis dažniausiai atsiranda tam tikroje fermento paviršiaus vietoje. Todėl jonas netrikdo substrato jungimosi su aktyvia vieta. Kartais fermentams jo veiklai reikia daugiau nei vieno metalo jonų. Retais atvejais jiems taip pat reikalingi du skirtingi metalo jonai. Dažniausiai naudojami metalai yra Fe, Zn, Cu ir Mn. Metalo enzimai, turintys metalo centrus, išskyrus geležį (ne hemo centrai), yra plačiai paplitę gamtoje.

01 pav. Fermento veikimas

Metalo enzimų pavyzdžiai:

• Amilazė, termolizinas jungiasi su Ca²⁺ jonai
• Dioldehidrazė, glicerolio dehidratazė yra sujungtos su Co²⁺
• Citochromo c oksidazės, dopamino-b-hidroksilazės sudėtyje yra Cu²⁺
• Katalazės, azotozės, peroksidazės, sukcinato dehidrogenazės sudėtyje yra Fe²⁺
• Arginase, histidino-amoniako lipaze, piruvato karboksilazėje yra Mn²⁺

Kas yra metalo aktyvuoti fermentai?

Metalo aktyvuojami fermentai yra fermentai, kurių padidėjęs aktyvumas yra dėl metalo jonų. Dažniausiai šie metalo jonai yra monovalentiški arba dvilypiai. Tačiau šie jonai nėra glaudžiai susieti su fermentu, kaip metalo enzimai. Metalas gali suaktyvinti substratą, tokiu būdu tiesiogiai įsitraukdamas į fermento aktyvumą. Šiems fermentams reikia metalų jonų pertekliaus. Pvz .: maždaug 2-10 kartų didesnė už fermento koncentraciją. Taip yra todėl, kad jie negali nuolat jungtis su metalo jonu. Tačiau šie fermentai praranda savo aktyvumą gryninant.

Meta aktyvuotų fermentų pavyzdžiai:

• Piruvato kinazei reikia K⁺
• Fosfotransferazėms reikia Mg²⁺ arba Mn²⁺

Kuo skiriasi metalo enzimai ir metaluose aktyvuojami fermentai?

Metalo enzimai yra fermentai, kuriuose yra sandariai surištas metalo jonas. Kaip unikali savybė, jų kofaktorius turi tvirtai surištą metalo joną. Be to, šių fermentų veiklai reikalingas vienas arba du metalo jonai, surišti į tam tikrą fermento paviršiaus sritį. Metalų aktyvuojami fermentai yra fermentai, kurių aktyvumas padidėja dėl metalo jonų, kurie nėra tvirtai sujungti. Tai yra pagrindinis skirtumas tarp metalo enzimų ir metalų aktyvuotų fermentų. Tai yra, skirtingai nuo metalo enzimų, metalų suaktyvinti fermentai neturi tvirtai surišto metalo jonų kaip kofaktoriaus. Be to, šiems fermentams reikalinga didelė metalų jonų koncentracija aplink juos.

Santrauka - metalo enzimai ir metalų aktyvuoti fermentai

Fermentas, kurio aktyvumas priklauso nuo metalo jonų buvimo, yra dviejų tipų; jie yra metalo enzimai ir metalu aktyvuojami fermentai. Skirtumas tarp metalo enzimų ir metalu aktyvuotų fermentų yra tas, kad metalo enzimai kaip kofaktorius turi tvirtai surištą metalo joną, tuo tarpu metalų jonai metaluose aktyvuotuose fermentuose nėra tvirtai sujungti.

Nuoroda:

1. „Metaloproteinas“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 2018 m. Liepos 23 d. Galima rasti čia  
2. „Metalloenzimas“. Egipto medicinos medicinos genetikos žurnalas, „Elsevier“. Galima rasti čia  

Vaizdo mandagumas:

1. „Enzyme action“ By Muessig - Nuosavas darbas (CC BY-SA 3.0) per „Commons Wikimedia“