Skirtumas tarp protezavimo grupės ir kofermento

Pagrindinis skirtumas - protezavimo grupė prieš koenzimą
 

Fermentai yra biologiniai cheminių reakcijų, vykstančių gyvose ląstelėse, katalizatoriai. Kai kuriems fermentams reikalingos pagalbinės molekulės arba molekulės partnerės, kad būtų galima katalizuoti biochemines reakcijas. Šios molekulės yra žinomos kaip kofaktoriai. Kofaktoriai yra ne baltyminės molekulės, padedančios vykti cheminėms reakcijoms. Jie padeda padidinti reakcijos greitį. Kofaktoriai gali būti neorganiniai arba organiniai. Jie sudaryti iš įvairių tipų molekulių, tokių kaip vitaminai, metalų jonai, ne-vitaminų molekulės ir kt. Protezavimo grupė ir kofermentas yra dviejų rūšių fermentų pagalbinės molekulės. Pagrindinis skirtumas tarp protezų grupės ir kofermento yra tas protezų grupė tvirtai jungiasi su fermentu, kad padėtų fermentui kol kofermentas silpnai jungiasi su fermentu, kad palaikytų jo katalizinę funkciją. Protezavimo grupės gali būti organinės molekulės arba metalų jonai, o kofermentai yra visiškai organinės molekulės.

TURINYS
1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra protezavimo grupė 
3. Kas yra koenzimas
4. Šalutinis palyginimas - protezavimo grupė prieš koenzimą
5. Santrauka

Kas yra protezavimo grupė?

Protezų grupė yra kofaktorius, kuris stipriai jungiasi su fermentu ir padeda katalizuoti cheminę reakciją. Tai yra ne baltyminės molekulės. Tai gali būti mažos organinės molekulės arba metalo jonai. Dėl glaudaus prisijungimo prie fermento protezų grupes sunku pašalinti iš fermentų. Taigi manoma, kad protezų grupės ir fermento ryšys yra ilgalaikis, skirtingai nuo kofermentų. Įrišę, jie gali veikti kaip konstrukciniai elementai arba kaip krūvininkai. Pavyzdžiui, hemoglobino ir mioglobino protezų grupės hemas leidžia surišti ir išlaisvinti deguonį pagal audinių poreikį. Yra keletas vitaminų, kurie veikia kaip protezų grupės fermentams.

01 paveikslas: Protezuotas grupės hemas hemoglobino molekulėje

Kas yra koenzimas?

Koenzimas yra specifinis kofaktoriaus tipas, padedantis fermentams atlikti jų funkcijas. Jie dalyvauja didinant reakcijos greitį. Koenzimai yra nebaltyminiai junginiai, veikiantys su fermentais. Tai yra mažos organinės molekulės (anglies turinčios molekulės), daugiausia gaunamos iš vitaminų. Jie silpnai jungiasi su aktyvia fermento vieta ir padeda atpažinti, pritraukti ir atstumti substratus. Kai kuriems fermentams inicijuoti ir atlikti katalizinę funkciją būtina, kad būtų koenzimas. Jie taip pat veikia kaip tarpiniai nešikliai ir kosubstraktai.

Koenzimai nėra specifiniai fermentams. Jie gali jungtis su daugybe skirtingų rūšių fermentų ir padėti jiems atlikti chemines reakcijas. Taigi jie yra daugkartinio naudojimo. Šie koenzimai gali pakeisti savo struktūras į alternatyvias formas, kai tai yra būtina. Koenzimai negali veikti vieni. Jie turėtų jungtis su fermentu. Kai kofermentas jungiasi su apoenzimu, jis tampa holoenzimu, kuris yra aktyvusis fermento, katalizuojančio chemines reakcijas, forma..

Koenzimų pavyzdžiai yra vitaminas C, vitaminas B, S-adenozilo metioninas, ATP, koenzimas A ir kt..

    02 paveikslas: Koenzimas

Kuo skiriasi protezavimo grupė nuo koenzimo?

Protezavimo grupė prieš koenzimą
Protezavimo grupė yra pagalbinės molekulės rūšis, kuri yra baltymas neturintis junginys, padedantis fermentams atlikti savo funkcijas.	Koenzimas yra specifinė kofaktoriaus molekulė, kuri yra organinė molekulė, padedanti fermentams katalizuoti chemines reakcijas..
Obligacija su fermentais
Jie, norėdami padėti fermentams, tvirtai arba kovalentiškai jungiasi.	Jie palengva jungiasi su aktyvia fermento vieta, kad padėtų kataliziškai funkcionuoti.
Sudėtis
Protezavimo grupės yra metalų jonai, vitaminai, lipidai arba cukrūs.	Koenzimai yra vitaminai, vitaminų dariniai ar nukleotidai.
Pagrindinė funkcija
Protezavimo grupė daugiausia suteikia fermento struktūrinę savybę.	Koenzimas daugiausia suteikia fermento funkcinę savybę.
Pašalinimas iš fermento
Protezų grupės negali būti lengvai pašalintos iš fermentų.	Koenzimus galima lengvai pašalinti iš fermentų.
Pavyzdžiai
Pavyzdžiai yra flavino nukleotidai ir hemas.	Pavyzdžiai: AMP, ATP, koenzimas A, FAD ir NAD+, S-adenozilo metioninas

Santrauka - protezavimo grupė prieš koenzimą

Kofaktoriai yra pagalbinės fermentų molekulės. Jie nėra baltymai ir yra neorganinės arba organinės molekulės. Koenzimai ir protezų grupės yra dviejų rūšių pagalbininkų molekulės. Koenzimas yra organinė molekulė, kuri silpnai jungiasi su fermentais, kad palengvintų reakcijas. Protezo grupė yra organinė molekulė arba metalinė geležis, kuri tvirtai arba kovalentiškai jungiasi su fermentu, kad palengvintų chemines reakcijas. Tai yra skirtumas tarp protezavimo grupės ir kofermento. Abi grupės yra daugkartinio naudojimo ir nespecifinės fermentams.

Nuoroda:
1. „Kofaktorius (biochemija)“. Vikipedija. „Wikimedia Foundation“, 2017 m. Gegužės 14 d. Internetas. 2017 m. Gegužės 17 d. .
2. Klucevsek, Kristin. „Koenzimai, kofaktoriai ir protezavimo grupės: funkcijos ir sąveika“. Study.com. Study.com, n.d. Žiniatinklis. 2017 m. Gegužės 17 d. Http://study.com/academy/lesson/coenzymes-cofactors-prosthetic-groups-function-and-interactions.html
3. Helmenstine, Ph.D. Anne Marie. Kas yra koenzimas? Apibrėžimas ir pavyzdžiai. “ „ThoughtCo“. N.p., n.d. Žiniatinklis. 2017 m. Gegužės 17 d. .
4. Hašimas, Onnas H. ir Nor Azila Adnan. „Koenzimas, kofaktorius ir protezų grupė - dviprasmiškas biocheminis žargonas“. Biocheminis išsilavinimas. Headingtono kalvos salėje, 2010 m. Birželio 30 d. Internetas. 2017 m. Gegužės 17 d

Vaizdo mandagumas:
1. „1904 hemoglobinas“, pateikė „OpenStax“ koledžas - anatomija ir fiziologija, „Connexions“ svetainė. 2013 m. Birželio 19 d. (CC BY 3.0) per „Commons Wikimedia“