Skirtumas tarp polipeptido ir baltymo

Polipeptidai ir baltymai yra natūralūs ir būtini organiniai ląstelės junginiai. Jie abu sudaryti iš aminorūgščių. Aminorūgštys yra natūraliai susidarantys junginiai, jungiantys peptidus, polipeptidus ir baltymus. Kiekvienoje aminorūgštyje yra vienas aminas (-NH₂) ir viena hidroksilo (-COOH) grupė, taip pat specifinė šoninė grandinė (R grupė). Šoninės grandinės grupė skiriasi dydžiu, forma, užtaisu ir reaktyvumu, todėl yra unikali kiekvienai amino rūgščiai. Yra 20 rūšių monomerinių aminorūgščių, galinčių sujungti skirtingus derinius, tokiu būdu suteikiant polipeptidams ir baltymams didelę įvairovę.

Kas yra polipeptidas?

Polipeptidas yra polimeras su apibrėžta aminorūgščių seka, sujungta per kovalentinius peptidinius ryšius. Peptidinis ryšys yra kondensacijos reakcijos tarp dviejų aminorūgščių rezultatas: vienos aminorūgšties karboksilo grupė reaguoja su gretimos aminorūgšties amino grupe, išleisdama vandens molekulę (H₂O). Trumpos aminorūgščių grandinės, sujungtos peptidiniais ryšiais, yra vadinamos peptidais. Peptidai dažniausiai susidaro iki 20–30 aminorūgščių. Ilgesnės susietų aminorūgščių liekanų grandinės su specifine seka yra vadinamos polipeptidais. Polipeptiduose gali būti iki 4000 liekanų. Polipeptidams būdingas polipeptido stuburas, suformuotas pasikartojančių atomų seka sujungtos aminorūgščių grandinės šerdyje. Prie polipeptido stuburo pritvirtintos aminorūgštims būdingos šoninės grandinės, R grupė. Polipeptidai gali sulankstyti į fiksuotą struktūrą, sudarydami baltymą. Taigi polipeptidas sudaro linijinę aminorūgščių liekanų seką, sudarančią pirminę baltymo struktūrą.

Kas yra baltymas?

Baltymai yra struktūriškai ir funkciškai sudėtingos molekulės. Terminas baltymas yra naudojamas apibūdinti trimatę struktūrą, suformuotą sulanksčius vieną ar kelis polipeptidus. Baltymai pasižymi keturiais struktūrinės struktūros lygiais, kurių pagrindinė struktūra yra polipeptidas. Baltymas turi antrinę struktūrą, kai polipeptidinės grandinės sudaro α spiralės ir β lakštus. Baltymų tretinė struktūra sudaro polipeptido grandinės visą trimatę organizaciją. Kai baltymų komplekse dalyvauja daugiau nei viena polipeptido grandinė, baltymo struktūra yra paskiriama kaip ketvirčio. Polipeptidinių grandinių sulankstymas, kad būtų suformuotas baltymas, yra paremtas daugeliu silpnų nekovalentinių ryšių, kurie susiformuoja tarp skirtingų vienos grandinės dalių ar net dviejų ar daugiau polipeptido grandinių. Nekovalentiniai ryšiai apima polipeptido stuburo atomus ir R grupės šonines grandines. Jie yra trijų tipų: vandenilio jungtys, joninės jungtys ir van der Waal jungtys. Didelis skaičius silpnų nekovalentinių ryšių veikia lygiagrečiai, o jų stiprumas yra derinamas, kad būtų užtikrintas sulankstyto baltymo struktūros stabilumas. Baltymų organizacijos posistemis yra baltymų sritis. Jį sudaro bet kuri polipeptido grandinės dalis, kuri gali savarankiškai sulankstyti į stabilią struktūrą. Kiekviename domene yra nuo 40 iki 350 aminorūgščių. Mažiausias baltymas turi vieną domeną, o didelis baltymas gali sudaryti iki kelių dešimčių domenų. Kiekvienas baltymo domenas paprastai yra susijęs su atskira funkcija. Baltymų funkcinės savybės daugiausia priklauso nuo jų struktūros ir formos, leidžiančios jiems fiziškai sąveikauti su kitomis molekulėmis. Šios sąveikos visada yra specifinės ir selektyvios. Kiekvienas baltymas gali jungtis su savo ligandais surišančiomis vietomis, turinčiomis didelį afinitetą vienai ar kelioms molekulėms, vadinamoms ligandais. Ligandą rišanti vieta yra ertmė baltymo paviršiuje, suformuota sulanksčius polipeptido grandinę. Atskiros ligandą surišančios vietos baltyme gali jungtis prie skirtingų ligandų, reguliuodamos baltymo funkciją arba padėdamos baltymą perkelti į tam tikrą vietą ląstelėje. Baltymų funkcija labai priklauso nuo jų struktūros. Vienos aminorūgšties pakeitimas gali sutrikdyti jos formą ir prarasti funkcijas.

Skirtumas tarp polipeptido ir baltymo

1. Polipeptido ir baltymo apibrėžimas

Polipeptidas yra polimeras, kurį sudaro apibrėžta aminorūgščių seka, sujungta per kovalentinius peptidinius ryšius.

Baltymas yra struktūriškai ir funkciškai sudėtinga molekulė, suformuota sulanksčius vieną ar kelias polipeptidines grandines.

2. Polipeptido ir baltymo struktūriniai skirtumai

Polipeptido struktūra yra paprasta ir susideda iš polipeptido stuburo, sudaryto iš pasikartojančių atomų sekos susietos aminorūgščių grandinės šerdyje. Prie polipeptido stuburo pritvirtintos aminorūgštims būdingos šoninės grandinės, R grupė

Baltymas, iš kitos pusės, yra sudėtinga molekulė, susidedanti iš vienos ar daugiau polipeptidų grandinių, sulankstytų į antrinę, tretinę ar ketvirtinę struktūrą..

Baltymų formą stabiliai išlaiko trijų tipų silpni nekovalentiniai ryšiai: vandenilio ryšiai, joninės jungtys ir van der Waal jungtys.

3. Polipeptido ir baltymo funkcija

Pagrindinė polipeptido funkcija yra sudėtingesnių baltymų pirminė struktūra. Polipeptidams trūksta trimatės struktūros, kuri leidžia baltymui prisijungti prie ligando ir būti funkcionaliam.

Kita vertus, baltymo struktūrinis sudėtingumas, jo stabili forma su ligandą rišančiomis vietomis suteikia galimybę specifiškai ir su dideliu afinitetu prisijungti prie konkrečių ligandų, būti reguliuojamiems ir dalyvauti daugelyje gyvybiškai svarbių ląstelių metabolizmo būdų..

Polipeptidas palyginti su baltymu: palyginimo lentelė

Polipeptido ir baltymo santrauka

Polipeptidai ir baltymai yra natūralūs natūralūs ląstelės organiniai junginiai.

Nors amino rūgštys yra jų pagrindinis pirminis komponentas, polipeptidai ir baltymai pasižymi dideliais struktūriniais ir funkciniais skirtumais:

1. Polipeptidas yra paprastas aminorūgščių polimeras, sujungtas kovalentiniais peptidiniais ryšiais, tuo tarpu baltymas yra sudėtinga molekulė, kuriai būdinga stabili struktūra, susidedanti sulanksčius vieną ar daugiau polipeptido grandinių, laikomų kartu ne kovalentiniais ryšiais.

2. Pagrindinė polipeptido funkcija yra pirminė baltymo struktūra, o baltymas yra sudėtingas junginys, turintis ligandą rišančių vietų, leidžiančių jam prisijungti prie specifinių ir skirtingų molekulių ir būti funkciškai aktyviam ląstelėje..