Skirtumas tarp polipeptido ir baltymo

Polipeptidas prieš baltymą

Amino rūgštis yra paprasta molekulė, suformuota su C, H, O, N ir gali būti S. Jos bendroji struktūra yra tokia.

 

Yra apie 20 įprastų aminorūgščių. Visos aminorūgštys turi –COOH, –NH2 grupes ir -H, prijungtus prie anglies. Anglis yra chiralinė anglis, o alfa amino rūgštys yra svarbiausios biologiniame pasaulyje. R grupė skiriasi nuo aminorūgščių iki aminorūgščių. Paprasčiausia aminorūgštis, kurios R grupė yra H, yra glicinas. Pagal R grupę, aminorūgštys gali būti suskirstytos į alifatines, aromatines, nepolines, polines, teigiamai įkrautas, neigiamai įkrautas arba polines, be įkrovimo, ir tt. Amino rūgštys, esančios fiziologiniame pH 7,4, yra cwitterio jonai. Amino rūgštys yra statybiniai baltymai. Kai dvi aminorūgštys susilieja, sudarydamos dipeptidą, derinimas vyksta -NH2 vienos aminorūgšties grupė su kitos aminorūgšties -COOH grupe. Vandens molekulė pašalinama, o susidariusi jungtis vadinama peptidine jungtimi.

Polipeptidas

Grandinė susiformuoja sujungus daug aminorūgščių, vadinama polipeptidu. Baltymai susideda iš vienos ar daugiau iš šių polipeptidų grandinių. Pirminė baltymo struktūra yra žinoma kaip polipeptidas. Iš dviejų polipeptido grandinės galų N-galas yra ten, kur laisva aminogrupė, o c-gale yra ta, kur laisva karboksilo grupė. Polipeptidai sintetinami ribosomose. Aminorūgščių seką polipeptido grandinėje nustato kodonai mRNR.

Baltymas

Baltymai yra viena iš svarbiausių gyvų organizmų makromolekulių rūšių. Baltymai gali būti klasifikuojami kaip pirminiai, antriniai, tretiniai ir ketvirtiniai baltymai, atsižvelgiant į jų struktūrą. Baltyme aminorūgščių (polipeptido) seka vadinama pirminės struktūros. Kai polipeptidinės struktūros suskaidomos į atsitiktines struktūras, jos yra žinomos kaip antriniai baltymai. Tretinės struktūros baltymai turi trijų matmenų struktūrą. Kai tik keletas trijų matmenų baltymų fragmentų jungiasi, jie sudaro ketvirtinius baltymus. Trimatė baltymų struktūra priklauso nuo vandenilio jungčių, disulfidinių ryšių, joninių jungčių, hidrofobinės sąveikos ir visų kitų aminorūgščių tarpmolekulinių sąveikų. Baltymai vaidina kelis vaidmenis gyvosiose sistemose. Jie dalyvauja formuojant struktūras. Pavyzdžiui, raumenys turi baltymų skaidulų, tokių kaip kolagenas ir elastinas. Jie taip pat randami kietose ir standžiose struktūrinėse dalyse kaip nagai, plaukai, kanopos, plunksnos ir kt. Kiti baltymai yra jungiamuosiuose audiniuose, pavyzdžiui, kremzlėse. Be struktūrinės funkcijos, baltymai turi ir apsauginę funkciją. Antikūnai yra baltymai, jie apsaugo mūsų organizmą nuo pašalinių infekcijų. Visi fermentai yra baltymai. Fermentai yra pagrindinės molekulės, kontroliuojančios visą metabolinę veiklą. Be to, baltymai dalyvauja signalizuodami ląsteles. Baltymai gaminami ant ribosomų. Baltymus gaminantis signalas perduodamas ribosomai iš genų DNR. Reikalingos aminorūgštys gali būti gaunamos iš dietos arba gali būti sintetinamos ląstelės viduje. Baltymų denatūracija sąlygoja baltymų antrinės ir tretinės struktūrų atsiskyrimą ir dezorganizavimą. Tai gali sukelti šiluma, organiniai tirpikliai, stiprios rūgštys ir bazės, plovikliai, mechaninės jėgos ir kt.

Koks skirtumas tarp Polipeptidas ir baltymas?

Polipeptidai yra aminorūgščių seka, tuo tarpu baltymai yra sudaryti iš vienos ar daugiau polipeptidų grandinių.

• Baltymai turi didesnę molekulinę masę nei polipeptidai.

• Baltymai turi vandenilio ryšius, disulfidinius ryšius ir kitokią elektrostatinę sąveiką, kuri, priešingai nei polipeptidai, valdo jo trijų matmenų struktūrą..