Hemoglobino ir mioglobino skirtumas

Hemoglobinas prieš mioglobiną

Mioglobinas ir hemoglobinas yra hemoproteinai, galintys surišti molekulinį deguonį. Tai yra pirmieji baltymai, kurių trimatę struktūrą išsprendė rentgeno kristalografija. Baltymai yra aminorūgščių polimerai, sujungti per peptidinius ryšius. Amino rūgštys yra statybiniai baltymai. Šie baltymai pagal bendrą formą yra suskirstyti į rutulinius baltymus. Globuliniai baltymai turi šiek tiek sferinės ar elipsės formos. Skirtingos šių unikalių kamuolinių baltymų savybės padeda organizmui perkelti deguonies molekules tarp jų. Šių specialiųjų baltymų aktyvioji vieta susideda iš geležies (II) protoporfirino IX, įdėto į vandeniui atsparią kišenę..

Mioglobinas

Mioglobinas atsiranda kaip monomerinis baltymas, kuriame hemas supanti globin. Jis veikia kaip antrinis deguonies nešiklis raumeniniame audinyje. Kai raumenų ląstelės veikia, joms reikia daug deguonies. Raumenų ląstelės naudoja šiuos baltymus pagreitinti deguonies difuziją ir pasiimti deguonį intensyvaus kvėpavimo metu. Trečioji mioglobino struktūra yra panaši į tipišką vandenyje tirpaus rutulio baltymo struktūrą.

Mioglobino polipeptidinė grandinė turi 8 atskiras dešinės rankos α-sraigtas. Kiekvienoje baltymo molekulėje yra viena protinė protėvių grupė, o kiekvienoje hemo liekanoje yra vienas centrinis koordinuotai surištas geležies atomas. Deguonis jungiasi tiesiai prie hemo protezų grupės geležies atomo.

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra kaip tetramerinis baltymas, kurio kiekvieną subvienetą sudaro globinas, supantis hemą. Tai visos sistemos deguonies nešiklis. Jis suriša deguonies molekules ir tada per kraują pernešamas raudonųjų kraujo kūnelių.

Stuburiniuose gyvūnuose deguonis pasklinda per plaučių audinį į raudonuosius kraujo kūnelius. Kadangi hemoglobinas yra tetrameras, jis gali surišti keturias deguonies molekules vienu metu. Tada surištas deguonis pasiskirsto po visą kūną ir iš eritrocitų patenka į kvėpuojančias ląsteles. Tada hemoglobinas pasiima anglies dioksidą ir grąžina jį atgal į plaučius. Todėl hemoglobinas tiekia deguonį, reikalingą ląstelių metabolizmui, ir pašalina susidariusias atliekas - anglies dioksidą.

Hemoglobiną sudaro kelios polipeptido grandinės. Žmogaus hemoglobinas sudarytas iš dviejų α (alfa) ir dviejų β (beta) subvienetų. Kiekvienas α-subvienetas turi 144 liekanas, o kiekvienas β-subvienetas - 146 liekanas. Α (alfa) ir β (beta) subvienetų struktūrinės savybės yra panašios į mioglobino.

Hemoglobinas prieš mioglobiną

• Hemoglobinas transportuoja deguonį kraujyje, o mioglobinas transportuoja arba kaupia deguonį raumenyse.

• Mioglobiną sudaro viena polipeptido grandinė, o hemoglobiną sudaro kelios polipeptido grandinės.

• Skirtingai nuo mioglobino, hemoglobino koncentracija eritrocituose yra labai didelė.

• Iš pradžių mioglobinas labai lengvai suriša deguonies molekules ir pastaruoju metu tampa sotus. Šis jungimosi procesas vykstant mioglobinui yra labai spartus nei hemoglobinui. Iš pradžių hemoglobinas sunkiai suriša deguonį.

• Mioglobinas atsiranda kaip monomerinis baltymas, o hemoglobinas - kaip tetramerinis baltymas.

• Hemoglobine yra dviejų tipų polipeptidinės grandinės (dvi α ir dvi β grandinės)..

• Mioglobinas gali surišti vieną deguonies molekulę, vadinamąją monomerą, o hemoglobinas gali surišti keturias deguonies molekules, vadinamasis tetrameras..

• Mioglobinas stipriau suriša deguonį nei hemoglobinas.

• Hemoglobinas, priešingai nei mioglobinas, gali surišti ir pašalinti deguonį ir anglies dioksidą.