Kinazės ir fosfatazės skirtumas

Kinazė prieš fosfatazę
 

Kinazės ir fosfatazės skirtumas atsiranda dėl to, kad šie du fermentai palaiko du priešingus procesus. Kinazė ir fosfatazė yra du svarbūs fermentai, veikiantys fosfatus, randamus biologinėse sistemose. Fermentai yra trimatis rutulinis baltymas, veikiantis kaip biologinis daugelio ląstelių biocheminių reakcijų katalizatorius. Dėl šio sugebėjimo fermentų atėjimas buvo laikomas vienu iš svarbiausių įvykių gyvenimo evoliucijoje. Fermentai padidina biocheminių reakcijų greitį pabrėždami specifines chemines jungtis. Kinazė ir fosfatazė yra du pagrindiniai fermentai, dalyvaujantys baltymų fosforilinimas. Baltymų fosforilinimas palengvina pagrindines baltymų funkcijas, įskaitant ląstelių metabolizmą, ląstelių diferenciaciją, signalo perdavimą per augimą, transkripciją, imuninį atsaką ir kt. Baltymų fosforilinimas apima baltymų molekulių konformacinius pokyčius pridedant fosfato grupę iš ATP molekulių, tuo tarpu defosforilinimas. apima fosfato grupių pašalinimą iš baltymų. Fosforilinimo ir defosforilinimo procesus katalizuoja atitinkamai kinazės ir fosfatazės fermentai. Šiame straipsnyje bus aptartas skirtumas tarp kinazės ir fosfatazės, išryškinant svarbius faktus apie kinazę ir fosfatazę.

Kas yra kinazė?

Kinazės yra grupė fermentų, kurie katalizuoja fosforilinimo reakcijas prie baltymų molekulių pridedant fosfato grupes iš ATP. Fosforilinimo reakcija yra vienkryptė, nes masiškai išsiskiria energija, suskaidžius fosfato-fosfato ryšį ATP ir gaunant ADP. Yra daugybė skirtingų baltymų kinazių tipų ir kiekviena kinazė yra atsakinga už specifinio baltymo ar baltymų rinkinio fosforilinimą. Tačiau, atsižvelgiant į aminorūgščių struktūrą apskritai, kinazės gali pridėti fosfato grupes prie trijų tipų aminorūgščių, kurias sudaro OH grupė kaip jų R grupės dalį. Šios trys aminorūgštys yra serinas, treoninas ir tirozinas. Baltymų kinazės skirstomos į kategorijas pagal šiuos tris aminorūgščių substratus. Serino / treonino kinazės klasė primena labiausiai citoplazminius baltymus. Fosforilinimo proceso metu kinazė gali sustiprinti arba sumažinti baltymo aktyvumą. Tačiau aktyvumas priklauso nuo fosforilinimo vietos ir fosforilinto baltymo struktūros.

Pagrindinė fosforilinimo reakcija

Kas yra fosfatazė?

Atvirkštinė fosforilinimo reakcija, defosforilinimą katalizuoja fosfatazės fermentai. Defosforilinimo metu fosfatazė pašalina fosfato grupes iš baltymų molekulių. Taigi, kinazės suaktyvintas baltymas gali būti išjungtas fosfataze. Tačiau defosforilinimo reakcija negrįžtama. Ląstelėse yra daugybė skirtingų fosfatazių. Kai kurios fosfatazės yra labai specifinės ir defosforiluoja vieną ar kelis baltymus, tuo tarpu kitos pašalina fosfatą iš daugybės baltymų. Fosfatai yra hidrolazės, nes jie naudoja vandens molekulę fosforilinti. Remiantis substrato specifiškumu, gali būti fosfatazės suskirstyti į penkias klases būtent; tirozinui būdingos fosfatazės, serinui / treoninui būdingos fosfatazės, dvigubo specifiškumo fosfatazės, histidino fosfatazės ir lipidų fosfatazės.

Tirozino defosforilinimo mechanizmas naudojant CDP

Kuo skiriasi kinazė ir fosfatazė?

• Kinazės fermentai katalizuoja baltymų fosforilinimą, pridedant fosfato grupes iš ATP molekulių. Fosfatazės fermentai katalizuoja defosforilinimo reakcijas pašalindami fosfatų grupes iš baltymų.

• Kinazė naudoja ATP fosfato grupėms gauti, tuo tarpu fosfatazė naudoja vandens molekules fosfato grupėms pašalinti.

• Kinazės suaktyvinti baltymai gali būti išjungti fosfatazės pagalba.

Vaizdai maloniai:

1. Pagrindinė fosforilinimo reakcija naudojant Bdoc13 (CC BY-SA 3.0)
2. Tirozino defosforilinimo mechanizmas naudojant CDP, kurį sukėlė Bassophile (CC BY-SA 3.0)