Kinazės ir fosforilazės skirtumas

Pagrindinis skirtumas - kinazė vs fosforilazė
 

Tiek kinazė, tiek fosforilazė yra fermentai, dirbantys su fosfatais, nors jų funkcija ir pobūdis skiriasi. Pagrindinis skirtumas tarp jų yra tas, Kinazė yra fermentas, katalizuojantis fosfato grupės perkėlimą iš ATP molekulės į nurodytą molekulę, tuo tarpu fosforilazė yra fermentas, įvedantis fosfato grupę į organinę molekulę, ypač gliukozę. Šis straipsnis supažindins jus su kinazės ir fosforilazės fermentais, veikiančiais su fosfatais, ir paaiškins, kokie yra kinazės ir fosforilazės skirtumai..

Kas yra fosforilazė?

Fosforilazes 1930-ųjų pabaigoje atrado Earlas W. Sutherlandas jaunesnysis. Šie fermentai katalizuoja fosfato grupės pridėjimą iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio į organinių molekulių akceptorių. Kaip pavyzdys, glikogeno fosforilazė gali katalizuoti gliukozės-1-fosfato sintezę iš gliukano, įskaitant glikogeno, krakmolo arba maltodekstrino molekulę. Reakcija yra žinoma kaip fosforolizė, kuri taip pat panaši į hidrolizę. Tačiau vienintelis skirtumas yra tas, kad ant jungties yra fosfatas, o ne vandens molekulė.

Polinukleotidų fosforilazės struktūra

Kas yra kinazė?

Kinazės fermentas gali katalizuoti fosfato grupių perkėlimą iš didelę energiją gaunančių fosfatų molekulių į tam tikrus substratus. Šis procesas yra laikomas fosforilinimu, kai substratas įgyja fosfato grupę, o ATP didelės energijos molekulė paaukoja fosfato grupę. Šiame fosforilinimo procese kinazės vaidina svarbų vaidmenį ir yra didesnės fosforotransferazių šeimos dalis. Taigi kinazės yra labai svarbios ląstelių metabolizmui, baltymų reguliavimui, ląstelių transportavimui ir daugybei ląstelių kelių.

Dihidroksiacetono kinazė komplekse su nehidrolizuojamu ATP analogu

Kuo skiriasi kinazė ir fosforilazė?

Apibrėžimas Kinazė ir fosforilazė

Kinazė: Kinazė yra fermentas, katalizuojantis fosfatų grupių perkėlimą iš didelės energijos, fosfatų donorų molekulių į tam tikrus substratus.

Fosforilazė: Fosforilazė yra fermentas, katalizuojantis fosfato grupės iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio pridėjimą prie organinių molekulių akceptoriaus..

Charakteristikos Kinazė ir fosforilazė

Veiksmo mechanizmas

Kinazė: Katalizuokite ATP galutinio fosfato grupės pernešimą į -OH grupę substrate. Tokiu būdu gaminyje susidaro fosfato esterio jungtis. Reakcija yra žinoma kaip fosforilinimas, o bendra reakcija rašoma taip,

Fosforilazė: Katalizuokite fosfato grupės įvedimą į organinę molekulę. Reakcija yra žinoma kaip fosforilizė o bendra reakcija rašoma taip,

Fosfato donoras kinazės ir fosforilazės fermentų reakcijose

Kinazė: Fosfato grupė iš ATP molekulės

Fosforilazė: Fosfato grupė iš neorganinio fosfato

Kinazės ir fosforilazės fermentų substratas

Kinazė: Specifinės organinės molekulės, tokios kaip angliavandeniai, baltymai ar lipidai

Fosforilazė: Organinės molekulės daugiausia gliukozė

Kinazės ir fosforilazės fermentų galutiniai produktai

Kinazė: ADP (energijos molekulė) + fosforilintas substratas

Fosforilazė: Jei substratas yra gliukozė, jis gali gaminti gliukozės-1-fosfatą

Kinazės ir fosforilazės fermentų struktūra

Kinazė: Kinazė yra labai sudėtingas tretinės struktūros baltymas.

Fosforilazė: Biologiškai aktyvi fosforilazės forma yra dviejų vienodų baltymų subvienetų dimeris. Pavyzdžiui, glikogeno fosforilazė yra didžiulis baltymas, kurio sudėtyje yra 842 amino rūgštys ir kurio masė yra 97,434 kDa. Glikogeno fosforilazės dimeris turi keletą biologinės svarbos skyrių, įskaitant katalitines vietas, glikogeno surišimo vietas ir alosterines vietas.

Kinazės ir fosforilazės fermento reguliavimas

Kinazė: Kinazių aktyvumas yra labai reguliuojamas, ir jie turi stiprų poveikį ląstelei. Kinazės įjungiamos arba išjungiamos fosforilinant, surišant baltymą aktyvatorių ar baltymo inhibitorių arba reguliuojant jų vietą ląstelėje jų substratų atžvilgiu.

Fosforilazė: Glikogeno fosforilazę reguliuoja tiek alosterinė kontrolė, tiek fosforilinimas. Hormonai, tokie kaip epinefrinas ir insulinas, taip pat gali reguliuoti glikogeno fosforilazę.

Kinazės ir fosforilazės fermentų klasifikacija

Kinazė: Kinazės skirstomos į grupes pagal substratą, kurį jos veikia, tokias kaip baltymų kinazės, lipidų kinazės ir angliavandenių kinazės.

Fosforilazė: Fosforilazės suskirstytos į dvi dalis; Glikoziltransferazės ir nukleotidiltransferazės. Glikoziltransferazių pavyzdžiai yra,

• glikogeno fosforilazė
• krakmolo fosforilazė
• maltodekstrino fosforilazė
• Purino nukleozidų fosforilazė

Nukleotidiltransferazių pavyzdys yra,

• Polinukleotidų fosforilazė

Kinazės ir fosforilazės fermentų patologija

Kinazė: Nekontroliuojamas kinazės aktyvumas gali sukelti vėžį ir ligas žmonėms, įskaitant tam tikras leukemijos rūšis ir daugelį kitų, nes kinazės reguliuoja daugelį fazių, kontroliuojančių ląstelių ciklą, įskaitant augimą, judėjimą ir mirtį..

Fosforilazė: Kai kurios tarpinės sąlygos, tokios kaip V tipo glikogeno kaupimosi liga - raumenų glikogenas ir glikogeno saugojimo liga VI tipas - kepenų glikogenas ir kt., Yra susijusios su fosforilėmis.

Nuorodos Chang. S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. ir Biesecker, L.G. (1998). Kepenų glikogeno fosforilazės mutacijos nustatymas sergant VI tipo glikogeno kaupimosi liga. Hum. Mol. Genetas., 7(5): 865–70. Ciesla, J., Frączyk, T. ir Rode, W. (2011). Pagrindinių aminorūgščių liekanų fosforilinimas baltymuose: svarbus, bet lengvai praleistas. „Acta Biochimica Polonica“, 58(2): 137–147. Hunter, T. (1991). Baltymų kinazės klasifikacija. Enzimologijos metodai, 200: 3–37. Johnsonas, L. N. (2009). Baltymų fosforilinimo reguliavimas. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627-641. Johnsonas, L. N. ir Barfordas, D. (1993). Fosforilinimo poveikis baltymų struktūrai ir funkcijai. Metinė biofizikos ir biomolekulinės struktūros apžvalga, 22(1): 199–232. Manning, G. ir Whyte, D. B. (2002). Žmogaus genomo baltymo kinazės komplementas. Mokslas, 298(5600): 1912–1934. Paveikslėlis: „Bdoc13“ - „Dihidroksiacetono kinazės aktyvioji svetainė“ - Savas darbas. (CC BY-SA 3.0) per „Wikimedia Commons“ „Crystal structure 1E3P“. („Public Domain“) per „Wikimedia Commons“