Skirtumas tarp peptido ir baltymo

Peptidas vs baltymas
 

Aminorūgštys, peptidai ir baltymai dažnai vadinami giminingais terminais, tačiau jie skiriasi savo charakteristikomis. Amino rūgštys yra ir peptidų, ir baltymų blokai. Amino rūgštis yra maža molekulė, kurioje yra aminogrupė (-NH₂) ir karboksirūgšties grupė (-COOH), kurios yra sujungtos su centriniu anglies atomu, su papildomu vandeniliu ir šonine grandine (R-grupe). Ši šoninė grandinė skiriasi tarp visų aminorūgščių; taigi tai lemia kiekvienos aminorūgšties unikalius požymius ir chemiją. Ypatinga genų seka naudojama aminorūgščių sekai nustatyti tiek peptiduose, tiek baltymuose.

Peptidas

Peptidai yra sudaryti iš dviejų ar daugiau aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais ir esančių kaip tiesinės grandinės. Peptido ilgis nustatomas pagal jame esančių aminorūgščių kiekį. Paprastai peptido ilgis yra mažesnis nei maždaug 100 amino rūgščių.

Prefiksai naudojami apibūdinti peptidų tipą bendrojoje terminijoje. Pavyzdžiui, kai peptidas yra pagamintas iš dviejų amino rūgščių, jis vadinamas dipeptidu. Panašiai, trys amino rūgštys yra sujungiamos, kad būtų gaunami tripeptidai, keturios aminorūgštys sujungiamos, kad būtų gaunami tetrapeptidai ir kt. Be šių tipų, yra ir oligopeptidai (sudaryti iš 2-20 aminorūgščių) ir polipeptidai, kurie turi daug peptidų (mažiau nei 100). Svarbiausius peptidų požymius lemia aminorūgščių kiekis ir seka.

Pagrindinė daugelio peptidų funkcija yra sudaryti sąlygas veiksmingam ryšiui pernešti į organizmą biocheminius pranešimus iš vienos vietos į kitą. 

Baltymas

Baltymai yra pati įvairiausia biologinių makromolekulių grupė. Baltymas yra sudarytas iš vienos ar daugiau ilgų nesusidariusių grandinių, vadinamų polipeptidais, tačiau baltymų statybiniai blokai yra aminorūgštys. Aminorūgšties seka lemia pagrindines baltymo savybes, tuo tarpu ši aminorūgščių seka yra apibrėžta tam tikra geno seka.

Paprastai baltymai turi stabilias trimates struktūras. Šias struktūras galima aptarti pagal keturių lygių hierarchiją; pirminis, antrinis, tretinis ir ketvirtinis. Pagrindinė struktūra yra baltymo aminorūgščių seka. Antrinė struktūra susidaro sudarant vandenilio ryšius tarp dviejų šalia esančių aminorūgščių, taip gaunamos struktūros, vadinamos β padengtais lakštais, ir ritės, vadinamos α-spiralėmis. Antrinės struktūros sritys tada sulankstytos toliau erdvėje, kad būtų sudarytos paskutinės trijų matmenų baltymo struktūros. Kelių polipeptidų išdėstymas erdvėje lemia baltymo ketvirtinę struktūrą.

Pagrindinės baltymų funkcijos yra fermentų katalizė, gynyba, transportavimas, palaikymas, judėjimas, reguliavimas ir laikymas.

Kuo skiriasi peptidas nuo baltymo?

• Peptidai yra trumpos linijinės aminorūgščių grandinės, tuo tarpu baltymai yra labai ilgos aminorūgščių grandinės.

• Kelios aminorūgštys yra sujungtos, kad sudarytų peptidą peptidiniais ryšiais, o keli peptidai yra sujungti, kad sudarytų baltymo molekules.

• Paprastai baltymai turi stabilias trijų matmenų struktūras. Priešingai, peptidai nėra organizuoti stabilioje trimatėje struktūroje.

• Peptido ilgis yra mažesnis nei maždaug 100 aminorūgščių, o baltymo - daugiau nei 100 aminorūgščių. (Yra išimčių; todėl skirtumai labiau priklauso nuo molekulių funkcijos, o ne nuo jų dydžių)

• Skirtingai nuo peptidų, baltymai laikomi makromolekulėmis.

• Peptiduose tik šoninės aminorūgščių grandinės sudaro vandenilio ryšius. Tuo tarpu baltymuose ne tik šoninės grandinės, bet ir peptidų grupės sudaro vandenilio ryšius. Šie vandenilio ryšiai gali būti su vandeniu arba su kitomis peptidų grupėmis.

• Visi peptidai egzistuoja kaip linijinės grandinės, o baltymai gali būti pirminiai, antriniai, tretiniai ir ketvirtiniai.