Proteolizė yra baltymų biomolekulių suskaidymo į mažesnius polipeptidus ar atskiras aminorūgštis procesas. Nekatalizuotos peptidų jungčių hidrolizės reakcijos yra labai lėtos. Ir tai turi būti atlikta šimtus metų. Paprastai fermentai, dalyvaujantys šioje reakcijoje, yra dviejų tipų; Proteasomų kompleksai ir proteazės. Išskyrus šias molekules, žemas pH, temperatūra ir vidinis molekulinis virškinimas taip pat veikia baltymų molekulių proteolizę. Proteolizė gyvuose organizmuose gali būti skirtinga. Pavyzdžiui, virškinimo fermentai suskaido maistą į atskiras aminorūgštis, kurios gyvų organizmų vėliau naudojamos kaip energijos ištekliai. Kita vertus, proteolizė yra nepaprastai svarbi jau susintetintos polipeptido grandinės perdirbimui, kad būtų suformuota aktyvioji baltymo molekulė. Tai taip pat svarbu atliekant kai kuriuos ląstelinius ir fiziologinius procesus, pvz., Neleidžiant kauptis nepageidaujamiems baltymams ląstelėje. pagrindinis skirtumas tarp proteasomos ir proteazės yra, proteasomos dalyvauja atsiskleidžiant baltymų molekulėms, tuo tarpu proteazės skaido baltymus į atskiras aminorūgštis.
1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra proteasomas
3. Kas yra proteazės
4. Proteasomos ir proteazės panašumai
5. Lyginimas iš šono - lentelės formos protezomas ir proteazė
6. Santrauka
Proteasomos yra cilindriniai baltymai, turintys keturis sukrautus septynis membraninius žiedus. Paprastai jie randami citozolyje. Du išoriniai žiedai yra vadinami alfa subvienetais ir yra neaktyvūs. Du vidiniai žiedai yra vadinami beta subvienetais ir yra proteolitiškai aktyvūs. Proteasomas galima rasti tiek archeologinėse bakterijose, tiek eukariotiniuose organizmuose. Eukariotų 26S proteasomoje yra viena pagrindinė dalelė (20S), kurią sudaro septyni alfa subvienetai ir septyni beta subvienetai. Jame taip pat yra reguliavimo riba (19S), kurią sudaro mažiausiai 17 subvienetų. 26S proteasoma dalyvauja ubukitino nukreiptame išsiskyrime ir proteolizėje eukariotų gyvojoje ląstelėje. Norėdami atlikti šį procesą, E1 fermentas pirmiausia suaktyvina ubiquitino molekulę, o po to perkelia ją į E2 fermentas. Ir galiausiai ši ubiquitino molekulė prisijungia prie baltymo molekulės lizino liekanų, kurios bus skaidomos E3 ligazės fermentas. Vėliau ubikvitino molekulė nukreipiama atpažinti pažymėtą baltymą, kurį skaido proteasomos.
01 paveikslas: Proteasomas
26S proteasomą sudaro dvi 19S reguliavimo dangteliai ir viena 20S šerdies dalelė. 19S dangtelis atpažįsta ir jungiasi su visur esančiais baltymais, kuriuos maitina ATP molekulės. Po atpažinimo pažymėtas baltymas turi būti debibilizuotas ir išskleistas, kad praeitų per siaurus 19S kanalus ir patektų į cilindrinio proteasomų komplekso 20S šerdį. 20S komplekso šerdyje jis iš tikrųjų skaido baltymo molekulę į mažesnius polipeptidus. Šis procesas, vykstantis proteasomų komplekse, yra energiją prarandanti operacija, nes ją katalizuoja ATP molekulės.
Proteazės yra vadinamos peptidazėmis arba proteinazėmis, kurios dalyvauja proteolizės procese. Skirtingai nuo proteasomų komplekso, proteazės dalijasi baltymo molekulėmis į atskiras aminorūgštis, taigi užbaigia darbą proteolizėje. Proteazių randama gyvūnuose, augaluose, archajoje, bakterijose ir virusuose.
02 pav. Proteazė
Skirtingos proteazių klasės gali atlikti tą pačią funkciją su skirtingais kataliziniais mechanizmais. Proteazės dalyvauja baltymų perdirbime, virškinime, fotosintezėje, apoptozėje, virusų patogenezėje ir kitoje gyvybinėje veikloje. Proteolizės procese jie visiškai paverčia skaidomą baltymą atskiromis aminorūgštimis. Išskyrus virškinimo proteazes, taip pat yra kraujo krešėjimas, imuninė funkcija, prohormonų brendimas, kaulų formavimasis ir baltymų, kurie nebereikia gyvai ląstelei, perdirbimas..
Remiantis kataliziniu domenu, yra septynių tipų proteazės,
Proteasomas vs proteazė | |
Proteasomos yra baltymų kompleksai, kurie proteolizės būdu skaido nereikalingus ar pažeistus baltymus. | Proteazė yra fermentas, kuris skaido baltymus ir peptidus. |
Struktūra | |
Proteasoma yra palyginti didesnė molekulė su šerdies dalelėmis ir reguliavimo dangteliu. | Proteazės yra santykinai mažesnės, turinčios katalizinį domeną. |
Funkcija | |
Baltymų išsiskyrimas ir preliminarus skilimas yra proteasomų funkcijos. | Pagrindinė proteazių funkcija yra visiškas baltymo molekulės suskaidymas į atskiras aminorūgštis. |
Ubikvitino priklausomybė | |
Proteasomos aktyvumas priklauso nuo ubikvitino (nukreiptas į ubikvitiną). | Proteazės jo veiklai nepriklauso nuo ubikvitino. |
Priklausomybė nuo pH | |
Proteasomos savo veiklai nepriklauso nuo pH. | Proteazės labai priklauso nuo pH. |
Molekulinė masė | |
Proteasomos yra didelės molekulinės masės molekulės. | Proteazės turi palyginti mažos molekulinės masės molekules. |
Proteolizė yra baltymo biomolekulių baltymo suskaidymo į mažesnius polipeptidus ar atskiras aminorūgštis procesas. Paprastai fermentai, dalyvaujantys šiose reakcijose, yra dviejų tipų: 1.Proteasomų kompleksas 2.Proteazės. Išskyrus šias baltymų molekules, žemas pH, temperatūra ir vidinis molekulinis virškinimas taip pat sukelia baltymų molekulių proteolizę. Proteasomos apima baltymų atsiskyrimą ir preliminarų skaidymą. Kita vertus, proteazės visiškai skaido baltymo molekulę į atskiras amino rūgštis. Tai gali būti laikoma skirtumu tarp proteasomos ir proteazės.
Galite atsisiųsti šio straipsnio PDF versiją ir naudoti ją neprisijungus, kaip nurodyta citatos pastaboje. Atsisiųskite PDF versiją čia. „Proteasome“ ir „Protease“ skirtumai
1.Tanaka, Keiji. „Proteasomas: struktūros ir funkcijų apžvalga“. Japonijos akademijos leidiniai. B serija, Fiziniai ir biologiniai mokslai, Japonijos akademija, 2009 m. Sausis. Galima rasti čia
2. „Proteazės“. „Wikipedia“, „Wikimedia Foundation“, 2017 m. Rugsėjo 8 d. Galima rasti čia
1. „Proteasome“ (viešas domenas) per „Commons Wikimedia“
2. „Serino proteazė“, kurią sukūrė „Tinastella“ (viešasis domenas) per „Commons Wikimedia“