Baltymai sudaryti iš aminorūgščių monomerų, pagamintų iš anglies, vandenilio, deguonies ir azoto. Jie yra makromolekulės ir struktūriškai suskirstyti į skirtingus lygius. Baltymai vaidina svarbų vaidmenį tiek struktūrinėse, tiek funkcinėse kūno savybėse. Baltymai yra būtina maistinė medžiaga ir jų galima gauti tiek iš gyvulinio, tiek iš augalinio maisto šaltinių. Baltymų virškinimas prasideda skrandyje ir baigiasi plonojoje žarnoje, kur jis absorbuojamas ir pernešamas į tikslinius organus. Baltymų skaidymas taip pat yra gyvybiškai svarbus procesas daugelyje pramonės šakų, įskaitant odos pramonę, vilnos pramonę, maisto pramonę ir genų inžinerijos metodus. Baltymų skaidymas arba proteolizė yra fermentų katalizuojama reakcija, vykstanti dalyvaujant specializuotam fermento tipui, žinomam kaip hidrolazės. Proteazė ir proteinazės yra dvi tokios hidrolazės, kurios skaidosi baltymai. Proteazės dalyvauja skaidydamos peptidinį ryšį baltymuose, sukeldamos baltymų skilimą. Proteazės yra proteazės rūšis, galinti suskaidyti vidinius peptidų ryšius. Tai yra pagrindinis skirtumas tarp proteazės ir proteinazės.
1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra proteazė
3. Kas yra proteinazė
4. Proteazės ir proteinazės panašumai
5. Šalutinis palyginimas - lentelės formos proteazė ir proteinazė
6. Santrauka
Proteazės priklauso fermento komisijos numeriui 3 (EC3). Tai yra hidrolazės rūšis ir dalyvauja nukleofilinėje reakcijoje su substratu. Proteazės fermentas suaktyvina nukleofilą, kuris pažeis peptido jungties anglį. Dėl šios nukleofilinės atakos susidarys labai energinis tarpinis junginys, kuris greitai grįš į stabilumą skaidydamasis. Dėl to peptidinis ryšys suskaidomas, gaunant du peptidų fragmentus. Yra keturios pagrindinės proteazių rūšys: asparto proteazės, cisteino proteazės, aspartilo proteazės ir metaloproteazės. Nukleofilinės atakos metodas skiriasi kiekvienoje fermentų klasėje.
Proteazės yra naudojamos natūraliomis sąlygomis virškinant baltymus ir pramoninėmis sąlygomis gaminant komercinius produktus. Proteazės dar skirstomos į egzopeptidas ir endopeptidas.
01 pav. Proteazės struktūra
Pramonėje proteazės daugiausia naudojamos odos ir maisto pramonėje. Šiuo metu proteazės yra naudojamos komercinėje daugelio fermentų ir kitų baltymų gamybos pramonėje. Jie taip pat naudojami biotechnologijų srityje, siekiant palengvinti genų inžinerijos metodus.
Proteazė yra proteazės rūšis. Proteinazės veikimas yra panašus į proteazės, ir ji veikia kaip hidrolazė. Proteinazė yra endopeptidazė ir dalyvauja skaidydama ilgųjų peptidų grandinių vidinius peptidų ryšius. Tai taip pat gali būti kompleksinių baltymų peptidiniai ryšiai.
02 pav. Proteinazės K struktūra
Proteazės taip pat svarbios normalioms fiziologinėms funkcijoms ir pramoniniams tikslams.
Proteazė prieš proteinazę | |
Proteazės yra fermentai, kurie skaido peptidinius ryšius baltymuose. | Proteazės yra proteazės rūšis, galinti suskaidyti vidinius peptidų ryšius. |
Veiksmas | |
Proteazės gali būti endo- peptidazės arba ekso-peptidazės. | Proteazės yra endopeptidazės. |
Proteazės ir proteinazės yra proteolitinės hidrolazės, kurios komerciniais tikslais naudojamos ir gaminamos įvairiais tikslais. Proteazės yra fermentai, kurie skaido peptidinį ryšį baltymuose. Proteazės yra tam tikros rūšies proteazės, kurios skaido vidinius peptidų ryšius. Tai yra pagrindinis skirtumas tarp proteazių ir proteinazių.
Galite atsisiųsti šio straipsnio PDF versiją ir naudoti ją neprisijungus, kaip nurodyta citatos pastaboje. Atsisiųskite PDF versiją čia. Proteazės ir proteinazės skirtumas
1. Mótyán, JánosAndrás ir kt. „Proteolitinių fermentų taikymo molekulinėje biologijoje tyrimai“. Biomolekulės, MDPI, 2013 m. Gruodis, galima rasti čia. Prisijungta 2017 m. Rugsėjo 15 d.
2. „Struktūrinė biochemija / Fermento katalizinis mechanizmas / Proteazės“. Struktūrinė biochemija / Fermentų katalizinis mechanizmas / Proteazės - „Wikibooks“, galite rasti čia. Prisijungta 2017 m. Rugsėjo 15 d.
1. „TEV Protease Summary“ autorius Thomas Shafee - Tomas, Shafee, (2014). „Virusinės proteazės evoliucija: eksperimentinė katalizės, tvirtumo ir specifiškumo raida“. Daktaro disertacija. Kembridžo universitetas (CC BY 4.0) per „Commons Wikimedia“
2. Jawaharo Swaminathano ir Europos bioinformatikos instituto MSD darbuotojų „PDB 1pek EBI“ - rodomi čia (viešas domenas) per „Commons Wikimedia“