Skirtumas tarp fermento ir koenzimo

Pagrindinis skirtumas - fermentas vs koenzimas
 

Cheminės reakcijos paverčia vieną ar kelis substratus produktais. Šias reakcijas katalizuoja specialūs baltymai, vadinami fermentais. Fermentai veikia kaip daugelio reakcijų katalizatorius, jų nevartojant. Fermentai yra gaminami iš aminorūgščių ir turi unikalias aminorūgščių sekas, sudarytas iš 20 skirtingų aminorūgščių. Fermentus palaiko mažos nebaltyminės organinės molekulės, vadinamos kofaktoriais. Koenzimai yra vienos rūšies kofaktoriai, kurie padeda fermentams atlikti katalizę. Pagrindinis skirtumas tarp fermento ir kofermento yra tas fermentas yra baltymas, katalizuojantis biochemines reakcijas kol kofermentas yra nebaltyminė organinė molekulė, padedanti fermentams suaktyvinti ir katalizuoti chemines reakcijas. Fermentai yra makromolekulės, o kofermentai yra mažos molekulės.

TURINYS
1. Apžvalga ir svarbiausias skirtumas
2. Kas yra fermentas
3. Kas yra koenzimas
4. Šalutinis palyginimas - fermentas prieš koenzimą
5. Santrauka

Kas yra fermentas?

Fermentai yra biologiniai gyvų ląstelių katalizatoriai. Jie yra baltymai, sudaryti iš šimtų iki milijonų aminorūgščių, sujungtų kaip perlai ant stygos. Kiekvienas fermentas turi unikalią aminorūgščių seką, ir jį nustato konkretus genas. Fermentai pagreitina beveik visas gyvų organizmų biochemines reakcijas. Fermentai veikia tik reakcijos greitį, o jų buvimas yra būtinas norint inicijuoti cheminę virsmą, nes fermentai sumažina reakcijos aktyvacijos energiją. Fermentai keičia reakcijos greitį nenaudodami ir nekeisdami cheminės struktūros. Tas pats fermentas gali katalizuoti vis daugiau substratų virsmą produktais, parodydamas gebėjimą vėl ir vėl katalizuoti tą pačią reakciją..

Fermentai yra labai specifiniai. Konkretus fermentas jungiasi su konkrečiu substratu ir katalizuoja specifinę reakciją. Fermento specifiškumą lemia fermento forma. Kiekvienas fermentas turi aktyvią vietą su konkrečia forma ir funkcinėmis grupėmis specifiniam surišimui. Tik konkretus substratas atitiks aktyvios vietos formą ir suriš su ja. Fermento substrato surišimo specifiškumas gali būti paaiškintas dviem hipotezėmis, pavadintomis užrakto ir pagrindine hipoteze bei indukuota tinkamumo hipoteze. Užrakto ir rakto hipotezė rodo, kad fermento ir substrato atitiktis yra specifinė, panaši į užrakto ir rakto. Sukelta tinkamo hipotezė sako, kad aktyvios vietos forma gali pasikeisti, kad ji atitiktų konkretaus substrato formą, panašią į pirštines, uždedančias ranką..

Fermentinėms reakcijoms įtakos turi keli veiksniai, tokie kaip pH, temperatūra ir kt. Kiekvienas fermentas turi optimalią temperatūros ir pH reikšmę, kad galėtų efektyviai veikti. Fermentai taip pat sąveikauja su nebaltyminiais kofaktoriais, tokiais kaip protezų grupės, kofermentai, aktyvatoriai ir kt., Kad katalizuotų biochemines reakcijas. Fermentus galima sunaikinti aukštoje temperatūroje arba dėl didelio rūgštingumo ar šarmingumo, nes jie yra baltymai.

01 paveikslas: Sukeltas tinkamas fermento aktyvumo modelis.

Kas yra koenzimas?

Cheminėms reakcijoms padeda ne baltyminės molekulės, vadinamos kofaktoriais. Kofaktoriai padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas. Kofaktoriai yra įvairių tipų, o tarp jų yra kofermentai. Koenzimas yra organinė molekulė, kuri susijungia su fermento substrato kompleksu ir padeda reakcijos katalizės procesui. Jie taip pat žinomi kaip pagalbininkų molekulės. Jie sudaryti iš vitaminų arba gauti iš vitaminų. Todėl dietose turėtų būti vitaminų, kurie teikia būtinus koenzimus biocheminėms reakcijoms.

Koenzimai gali jungtis su aktyvia fermento vieta. Jie silpnai jungiasi su fermentu ir palengvina cheminę reakciją, sudarydami reakcijai reikalingas funkcines grupes arba pakeisdami fermento struktūrinę struktūrą. Todėl substrato rišimas tampa lengvas, o reakcija vyksta gaminių link. Kai kurie kofermentai veikia kaip antriniai substratai ir reakcijos pabaigoje chemiškai pasikeičia, skirtingai nei fermentai.

Koenzimai negali katalizuoti cheminės reakcijos be fermento. Jie padeda fermentams suaktyvėti ir atlikti savo funkcijas. Kai kofermentas jungiasi su apoenzimu, fermentas tampa aktyvia fermento, vadinamo holoenzimu, forma ir inicijuoja reakciją..

Koenzimų pavyzdžiai yra adenozino trifosfatas (ATP), nikotinamido adenino dinukleotidas (NAD), flavino adenino dinukleotidas (FAD), koenzimas A, vitaminai B1, B2 ir B6 ir kt..

02 pav. Kofaktoriaus surišimas su apoenzimu

Kuo skiriasi fermentas nuo koenzimo?

Fermentas vs koenzimas
Fermentai yra biologiniai katalizatoriai, pagreitinantys chemines reakcijas.	Koenzimai yra organinės molekulės, kurios padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas.
Molekulinis tipas
Visi fermentai yra baltymai.	Koenzimai yra ne baltymai.
Pokyčiai dėl reakcijų
Fermentai nepakinta dėl cheminės reakcijos.	Koenzimai chemiškai pasikeičia dėl reakcijos.
Specifiškumas
Fermentai yra specifiniai.	Koenzimai nėra specifiniai.
Dydis
Fermentai yra didesnės molekulės.	Koenzimai yra mažesnės molekulės.
Pavyzdžiai
Amilazė, proteinazė ir kinazė yra fermentų pavyzdžiai.	NAD, ATP, koenzimas A ir FAD yra koenzimų pavyzdžiai.

Santrauka - fermentas prieš koenzimą

Fermentai katalizuoja chemines reakcijas. Koenzimai padeda fermentams katalizuoti reakciją, aktyvuodami fermentus ir sudarydami funkcines grupes. Fermentai yra baltymai, sudaryti iš aminorūgščių. Koenzimai nėra baltymai. Jie daugiausia gaunami iš vitaminų. Tai yra fermentų ir kofermentų skirtumai.

Nuoroda:
1. „Fermentai“. RSC. N.p., n.d. Žiniatinklis. 2017 m. Gegužės 15 d. .
2. „Struktūrinė biochemija / fermentas / koenzimai“. Struktūrinė biochemija / Fermentas / Koenzimai - Wikibooks, atviros knygos atviram pasauliui. N.p., n.d. Žiniatinklis. 2017 m. Gegužės 15 d. .

Vaizdo mandagumas:
1. „Suvestinė tinkamumo schema“, sukūrė „TimVickers“, vektorizavo „Fvasconcellos“ - pateikė „TimVickers“ (viešasis domenas) per „Commons Wikimedia“
2. Moniquepena „Fermentai“ - Savo darbas (viešas domenas) per „Commons Wikimedia“